Matrice přírodních kompozitních systémů

Matrice přı́rodnı́ch kompozitnı́ch systémů jsou založeny na biogennı́ch prvcı́ch, které

jsou vázány kovalentnı́ vazbou ve středu strukturnı́ jednotky a tvořı́ základ biopoly-merů. Biopolymery jsou většinou využı́vány v přı́rodě jako stavebnı́ prvky různých bio struktur (chitin, celulóza) nebo jako pojivo (keratin, elastin). Tyto organické fáze nesou informaci jakým způsobem se bude ukládat anorganická vyztužujı́cı́ fáze (uh-ličitan vápenatý, hydroxyapatit, křemı́k nebo oxid křemičitý atd.) v biokompozitu.

Sacharidy

Základnı́ stavebnı́ jednotkou sacharidů jsou glukózové jednotky - tzv. monosacha-ridy. Monosacharidy mohou vytvářet složitějšı́ lineárnı́ či cyklické řetězce, které podle počtu cukerných jednotek udávajı́ dalšı́ dělenı́ sacharidů na oligosacharidy (např.

maltóza, laktóza atd.) a polysacharidy. [3]

Polysacharidy

Touto skupinou nazýváme skupinu stovek až tisı́ců monosacharidů, které jsou spo-jené glykosidickou vazbou. Funkce polysacharidů je dvojı́ho druhu. Prvnı́ skupinou jsou zásobnı́ polysacharidy mezi něž patřı́ škrob, glykogen atd., které je možno v přı́-padě potřeby organismu za pomoci hydrolýzy rozštěpit a tı́m zı́skat potřebnou ener-gii pro správnou funkci organismu.

Druhá skupina polysacharidů sloužı́ např. jako stavebnı́ materiál pro ochranu buněk celého organismu. Mezi nejznámějšı́ zástupce patřı́ celulóza a chitin. Zdrojem sacha-ridů jsou pro rostliny a ostatnı́ autofototrofnı́ organismy produkty vznikajı́cı́ fotosyn-tézou. Ostatnı́ organismy musejı́ všechny polysacharidy přijı́mat v potravě. Detailněji je pojednáno o konkrétnı́m polysacharidu - chitinu v podkapitole nı́že. [3]

Chitin je druhý (po celulóze) nejhojněji využı́vaný přı́rodnı́ polymer na Zemi. Jedná

se o lineárnı́ polysacharid složený z β-(1-4)-2-acetoamid-2-dioxy-D-glukózy. Che-mická struktura je velmi podobná celulóze, ve které je acetoamidová skupina (N H− C− CH3) nahrazena hydroxylovým řetězcem. Na obr. č. 2.6 jsou ukázány chemické

Obrázek 2.6: Chemická struktura chitinu, chitosanu a celulózy. [5].

struktury přı́buzné chitinu. Zcela čistý (100%) chitinu se v přı́rodě nevyskytuje. Chi-tin má tendenci se formovat s kopolymerem nazývaným chitosan (β-(1-4)-2-amino-2-dioxy-D-glukóza).

Chitin se vyskytuje ve třech základnı́ch formách, které se lišı́ krystalovou strukturou.

α-chitin je uspořádán do antiparalelnı́ kon igurace. Vyskytuje se ze třı́ uváděných typů chitinu nejvı́ce. Antiparalelnı́ kon igurace propůjčuje α-chitinu vysokou krysta-lickou uspořádanost s vodı́kovou vazbou mezi chitinovými řetězci. Vodı́ková vazba určuje tuhost a nerozpustnost celé struktury chitinu.

β-chitin je uspořádán na rozdı́l od α-chitinu paralelně a je rovněž krystalický. Mřı́ž-kový parametr podél osy b je 0,926 nm (pro α-chitin 1,886 nm) a podél osy c je při-bližně stejný pro oba druhy chitinu tj. 1,032 nm. [5, 6]

γ-chitin je kombinacı́ α-chitinu a β-chitinu, jedná se o amorfnı́ strukturu.

Chitin je hojně distribuován ve stěnách hub, kvasnic, schránkách měkkýšů, exoske-letonu členovců a jiných bezobratlých živočichů, kde je základnı́ složkou sloužı́cı́ pro ochranu a stavbu organismu. β-chitin byl identi ikován v lasturách měkkýšů jako po-jivo desek CaCO3. Chitin v tomto přı́padě hraje svou důležitou roli nejen jako me-chanická podpora, ale rovněž regulátor mineralizace anorganickou fázı́ CaCO3. Blı́že o této problematice bude pojednáno v kap. č. 2.3.4.

Jak již bylo zmı́něno, chitin je hlavnı́ komponent krunýřů členovců. Zde se převážně

vyskytuje modi ikace α-chitinu, který je obalen proteiny a uspořádán do vyššı́ch struk-turálnı́ch celků. U korýšů (krabi, humři, raci, krevety a suchozemštı́ korýši - stı́nky, atd.) je chitinová struktura silně prostoupena anorganickou fázı́ CaCO₃ , která do-dává tuhost vnějšı́mu skeletu. Vı́ce o dané problematice bude uvedeno v kap. č. 2.3.3.

[5]

Bílkoviny-proteiny-polypeptidy

Podobně jako sacharidy jsou i bı́lkoviny základnı́m stavebnı́m kamenem živých orga-nismů. Jejich struktura je vytvořena z aminokyselin, které jsou vázány v proteinech za pomoci aminoskupin (−NH2), karboxylovou skupinou (−COOH) nebo amido-vou vazbou (−NH − CO−). Dalšı́ podobnost s polysacharidy lze spatřovat v po-dobné molekulové hmotnosti, která se pohybuje u bı́lkovin v rozmezı́ 10³− 10⁶ ami-nokyselin. Podle počtu aminokyselin, které jsou navázány pomocı́ peptidové vazby (−NH − CO−) rozeznáváme oligopeptidy (2-10 aminokyselin), polypeptidy (11-100 aminokyselin) a proteiny (vı́ce než (11-100 aminokyselin).

Proteiny zabezpečujı́ hned několik funkcı́ v živých organismech. Majı́ za úkol výstavbu tkáně (kolagen, elastin atd.), transport a skladovánı́ (hemoglobin a transferin), zajiš-ťovánı́ pohybu (aktin a myosin), katalytické-řı́dı́cı́ funkce (enzymy, hormony a dalšı́) a v poslednı́ řadě ochranné a obranné funkce (imunoglobulin, ibrin atd.). Jednı́m ze stavebnı́ch biopolymerů je nı́že uváděný kolagen. [3]

Kolagen je tuhý a houževnatý protein, který sloužı́ jako strukturnı́ materiál pro měkké a tvrdé tkáně organismů. Můžeme jej najı́t v různých orgánech, tkánı́ch a dal-šı́ch mı́stech uvnitř těl organismů, kde zajišťuje strukturálnı́ integritu. Lze vytvořit ur-čitou analogii mezi ocelı́, základnı́m stavebnı́m prvkem pro různé strojı́renské využitı́

a kolagenem využı́vaným stejným způsobem, ale v živých organismech. Zı́ly, tepny, vazy, kosti, svaly, atd. majı́ ve svých strukturách obsaženy nějaký druh kolagenu. Ko-lagen se vždy vyskytuje společně s dalšı́mi proteiny, kterých může být využito v rámci jedné buňky až řádově tisı́ce (Lustrin, Silikatein atp.).

V lidském organismu, a nejen v něm, je obsažen kolagen typu I. Dále rozeznáváme kolageny typu II, X atd, lišı́cı́ se od typu I pouze nepatrně. Hlavnı́ odlišnost je ve slo-ženı́ aminokyselin, kterých bylo doposud identi ikováno ve struktuře kolagenu vı́ce než dvacet typů.

Obrázek 2.7: Sroubovice kolagenu. [5].

Struktura kolagenu je ukázána na obr. č. 2.7. Z obrázku vyplývá, že kolagen je tvaro-ván do pravotočivé šroubovice obsahujı́cı́ tři vlákna. Každé vlákno je složeno ze sek-vence aminokyselin (Asp, Thr, Ser,…) a glycinu (na obrázku naznačeno tečkovanou čárou uvnitř kolagenových vláken). Perioda šroubovice je 8,6 nm. Vlákna kolagenu jsou sdružována do vyššı́ch strukturálnı́ch celků (mikro ibrily, ibrily, vazy). Na obr.

č. 2.8 je ukázána popisovaná struktura. Délka kolagenové molekuly je cca 300 nm.

Docházı́ k propojovánı́ mezi sousednı́mi molekulami kolagenu za vzniku dlouhých ře-tězců, které tvořı́ vlákno zmı́něné základnı́ šroubovice. Mezera mezi sousednı́mi ko-lagenovými molekulami je cca 35 nm. Molekuly kolagenu jsou charakteristiky uspo-řádány, což usnadňuje jejich identi ikaci např. na snı́mku z TEM. Uspořádánı́ vycházı́

ze skutečnosti, že molekuly jsou vázány k předchozı́ molekule resp. následujı́cı́ po-mocı́ "ocasu"(speci ickému konci molekuly) resp. "hlavy"(začátku molekuly), což vede k ucelenému periodicky ubı́hajı́cı́mu vzoru.

Youngův modul 1-1,5 GPa, maximálnı́ deformace 10-20% a maximálnı́ pevnost 70-150 MPa jsou základnı́ mechanické parametry charakterizujı́cı́ kolagen. Mechanické

vlastnosti kolagenu jsou dosahovány hlavně dı́ky vroubkované a zvlněné struktuře uvnitř svazku (viz obr. č. 2.8). Křivka závislosti napětı́ na tahové deformaci kolagenu je uvedena na obr. č. 2.9. Na obr. č. 2.9a můžeme vidět tři oblasti vyskytujı́cı́ se na

Obrázek 2.8: Struktura vazu u člověka. [5].

• Oblast I tzv. špička (''toe'') je charakteristická velkým nárůstem deformace při téměř konstantnı́m napětı́, fyziologicky se jedná o stav, ve kterém kolagenová

šlacha pracuje za normálnı́ch podmı́nek.

• Oblast II lze považovat za lineárnı́ oblast.

• Oblast III docházı́ k snı́ženı́ napětı́ při stále narůstajı́cı́ deformaci, což vede k porušenı́ kolagenu.

Obrázek 2.9: a - Křivka napětı́-deformace kolagenu se třemi charakteristickými fá-zemi, b - tahová zkouška pro papilárnı́ sval, složeného z kolagenu a titinu. [5].

Tahová křivka odlišného průběhu závislosti směsi kolagenu a titinu je ukázána na obr. č. 2.9b. Kolagen často existuje v kombinaci s jiným proteinem, jako v tomto přı́-padě s titinem. Titin patřı́ mezi elastické proteiny podobně jako elastin a je

základ-zpětnému tahu svalstva např. hladká svalová tkáň srdce nebo mozková plena, které

jsou životně důležité nejen pro člověka.

Tahová křivka směsi titinu a kolagenu svým charakterem připomı́ná pı́smeno J proto se lze setkat s označenı́m těchto křivek ''J křivky".

Při tahovém zatěžovánı́ svalu jsou svalové jednotky nejprve natahovány, zároveň ale roste pasivnı́ tah. Většinu pasivnı́ho tahu zajišťuje právě zmı́něný titin, ale při vyš-šı́ch deformacı́ch začı́ná působit kolagen, jehož vlákna se narovnávajı́ ve směru osy namáhánı́ a tı́m přispı́vajı́ k navyšovánı́ pasivnı́ho tahu (rapidnı́ zvýšenı́ napětı́ při minimálnı́ změně deformace). [5]